Aufklärung der Molekülstruktur des Insektenhämoglobins

Zusammenfassung

Die Tertiärstrukturen des Insektenhämoglobins Erythrocruorin und der Vertebraten-Hämoglobine sind sehr ähnlich. Eine Ausnahme bildet ein Knick in der Helix H.

Die Sekundärstrukturen von Erythrocruorin und Myoglobin unterscheiden sich nur in einigen Aminosäuredeletionen, deren Auswirkungen auf die Struktur gering und eng begrenzt sind. Die Deletionen sind fernab der Hämingruppe. Die “benzolische” Umgebung der Hämingruppe ist bemerkenswert [10]. Eine oder zwei bisher invariante Aminosäuren scheinen ausgetauscht zu sein (leu F 4, His E 7 Problem). Unsere weiteren Pläne sind, die Messungen bis 2,5 Å Auflösung fortzuführen, und eine pH-abhängige Strukturänderung, die wir an den Einkristallen entdeckten, im atomaren Bereich zu analysieren.

Abstract

The tertiary and secondary structure of the insect hemoglobin Erythrocruorin prove basicly similar to the structure of the vertebrate hemoglobins. Some deletions could be detected in comparsion with myoglobin. The structural changes, however, induced by these deletions, are confined to small parts of the molecule away from the heme group. One or two of the invariant amino acids are exchanged.